Obniżenie wartości biologicznej białka może być spowodowane nie tylko zniszczeniem jednego lub więcej aminokwasów, ale również wy­tworzeniem się podczas ogrzewania mięsa międzycząsteczkowych i we- wnątizcząsteczkowych wiązań odpornych na działanie enzymów tra­wiennych. Jest również możliwa zmiana w szybkości uwalniania się niektórych aminokwasów z białka w czasie trawienia, co daje miesza­niny aminokwasów niepełnowartościowych. Przykładem takich połą­czeń jest reakcja Maillarda, w czasie której tworzą się kompleksy wę- glowodanowo-białkowe odporne na działanie trypsyny. Proces termohydrolizy skleroprotein ma doniosłe znaczenie w przy­rządzaniu potraw mięsnych. Mięso osiąga stan gotowości konsumpcyj­nej wówczas, gdy nastąpiła przemiana prawie całego kolagenu w że­latynę. Szybkość i stopień termohydrolizy skleroprotein zależy od temperatury i od stosunku zawartości kolagenu do elastyny. Rozpusz­czenie kolagenu nie zachodzi w jednej ściśle określonej temperaturze. Rozpoczyna się w temperaturze ok. 50°C, szybko przebiega między 55 a 65°C, następnie wolniej między 70 a 90°C. Po przekroczeniu 100°C termohydroliza ulega znacznemu przyspieszeniu. Na przykład w tem­peraturze poniżej 100°C mięso gotuje się zwykle 2—3 godziny, a w autoklawie przy 119°C (2026,5 kPa) zaledwie 30—40 minut.