W budowie protofibryli i fibryli uczestniczą glukoza i mukopoli­sacharydy. Kolagen cechuje niski udział aminokwasów egzogennych. Brak w kolagenie tryptofanu oraz cystyny i cysteiny, natomiast ma wysoką zawartość glicyny, proliny, alaniny, argininy oraz hydroksy- proliny i hydroksylizyny. Dwóch ostatnich brak w białku tkanki mięś­niowej. Glicyna, prolina, alanina i óksyprolina stanowią 60% ogólnej ilości aminokwasów. W zależności od pochodzenia, punkt izoelektrycz­ny kolagenu znajduje się w granicach pH 6,2—8,0. Produkt rozpadu kolagenu — żelatyna ma punkt izoelektryczny w bardziej kwasowym środowisku (pH 4,7—5,2), ponieważ w czasie ogrzewania następuje odsłonięcie i uwolnienie wielu grup kwasowych. Jedną z bardzo istotnych i technologicznie wykorzystanych cech ko­lagenu jest jego zdolność pęcznienia. Spęczniały kolagen może zwięk­szyć czterokrotnie swoją objętość. Dodatek kwasów lub zasad znacznie przyspiesza proces pęcznienia. Przy ogrzewaniu kolagenu w wodzie do temperatury 63—64°C, tj. powyżej temperatury skurczu, następuje deformacja i skrócenie jego długości o Vs, a jego mikrostruktura ulega silnej homogenizacji. Kolagen ulega termohydrolizie i przechodzi w formę żelu. Powstaje żelatyna. Roztwory żelatyny mają dużą lepkość. Przy stężeniu 2—3% w temperaturze pokojowej tworzy się zwarty żel.