Aktyna — należy do białek aktywnie uczestniczących w skur­czu mięśniowym, tworząc z miozyną kompleks — aktomiozynę. Akty­na występuje w dwóch formach: w postaci globularnej G-aktyny i w postaci włókienkowej F-aktyny, odznaczającej się dużą lepkością. Obie formy aktyny mogą przechodzić w siebie wzajemnie. W trakcie poli­meryzacji na F-aktynę następuje defosforyzacja ATP, powstały ADP zostaje związany z białkiem. Jeśli od G-alktyny oddzieli się ATP, białko traci zdolność tworzenia formy fibrylarnej. Aktyna ma bardziej kwasowy charakter niż miozyna; jej punkt izoelektryczny znajduje się przy pH 4,7. W 100 g mięśni znajduje się ok. 3 g aktyny, czyli jest to 12—15% ogólnej ilości białek mięśniowych i     dlatego jej wpływ na punkt izoelektryczny całości białek nie jest tak zasadniczy.     »Aktomiozyna — jest kompleksem miozyny i aktyny. Połą­czenie obu białek daje związek o dużej lepkości. Im większa jest za- ‘ wartość aktyny, tym większa jest lepkość roztworu. Dodatek do roz­tworu ATP powoduje spadek jej lepkości.Aktomiozyna uczestniczy w skurczu i rozkurczu mięśni.Tropomiozyna — ilość jej wynosi 10—12% białek miofibry­larnych. Roztwór tropomiozyny ma wysoką lepkość, która podobnie jak aktomiozyna podwójnie załamuje światło. Świadczyłoby to o asy­metrycznej budowie cząsteczki. Ma ona punkt izoelektryczny przy pH 5,1.